BASE TEÓRICA – ENZIMAS
As enzimas, em sua maioria, são proteínas (polímeros de resíduos de aminoácidos) com atividade catalítica, com exceção de algumas moléculas de RNA, as ribozimas. Esses catalisadores biológicos são essenciais para que as reações dos sistemas biológicos ocorram em velocidade adequada para garantir a manutenção da célula viva. As enzimas podem aumentar a velocidade das reações em até 17 ordens de magnitude e são muito mais eficientes do que os catalisadores inorgânicos, na medida que têm especificidade para o(s) substrato(s), formando um complexo Enzima-Substrato específico e produto(s) específico(s).
As enzimas, geralmente, têm alta massa molecular, podendo ser constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica, o que lhes confere uma estrutura quaternária. Algumas enzimas podem conter, além da cadeia de resíduos de aminoácidos, outros componentes químicos, denominados cofatores, que podem ser íons (Mg2+, Fe+2, Mn+2 , etc.) ou uma molécula orgânica (neste caso, denominada coenzima). Se o cofator estiver ligado firmemente à enzima, receberá a denominação de grupo prostético.
As enzimas contêm regiões específicas para a ligação do substrato, os sítios ativos, e algumas têm também outros sítios (como os sítios alostéricos) importantes para regular a sua atividade catalítica. Elas não são consumidas durante a reação: reagem com o substrato, formando o complexo Enzima-Substrato, e no final liberam o produto, podendo catalisar várias reações de conversão de outras moléculas do mesmo substrato em produto, em um pequeno intervalo de tempo.
A estrutura tridimensional (terciária) da enzima é fundamental para a sua atividade catalítica e essa estrutura pode ser influenciada por vários fatores. Quando a alteração na estrutura tridimensional resulta em perda da função da proteína, significa que a proteína sofreu desnaturação. É importante lembrar que a desnaturação pode ser revertida, na medida que o enovelamento característico da estrutura tridimensional de uma cadeia polipeptídica resulta das informações definidas pela sequência de resíduos de aminoácidos Alguns fatores podem desnaturar as proteínas. Dentre eles, podemos citar temperatura (extremos), o pH (extremos ácido ou básico), solventes orgânicos miscíveis (p.ex., álcool e acetona), certos solutos como ureia e detergentes. Temperaturas muito altas podem desnaturar a maioria das proteínas, interferindo de diferentes formas nas ligações fracas como as ligações de hidrogênio, dificultando a predição dos efeitos. Contudo existem organismos, como as bactérias termofílicas e as arqueobactérias, que têm proteínas altamente termoresistentes, que são ativas em temperaturas em torno de 100 0C.
Em pHs muito altos ou muito baixos ocorre alteração na carga líquida da proteína, levando a uma repulsão eletrostática e rompimento de ligações de hidrogênio. Solventes orgânicos, ureia e detergentes podem causar o rompimento de interações hidrofóbicas, importantes para a estabilidade de proteínas globulares. A ureia também atua nas ligações de hidrogênio.
Algumas enzimas importantes para o nosso organismo são: a lactase, que catalisa a hidrólise do açúcar do leite, a lactose, nas células intestinais; a ptialina ou amilase, que atua na degradação do amido, um polímero de glicose presente em muitos alimentos vegetais; a catalase, responsável pela decomposição do peróxido de hidrogênio (água oxigenada), um composto tóxico, em oxigênio e água; as proteases, enzimas importantes no processo de digestão de proteínas e as lipases, que atuam na degradação dos lipídeos.
Certamente, há muito o que se aprender sobre enzimas, essas impressionantes biomoléculas multifuncionais que tornam as reações metabólicas cineticamente adequadas à manutenção da vida.